The maltáza, také známý jako α-glukosidáza, kyselá maltáza, glukózová invertáza, glukosidosacharáza, lysozomální α-glukosidáza nebo maltáza-glukoamyláza, je to enzym odpovědný za hydrolýzu maltózy v buňkách intestinálního epitelu během závěrečných kroků trávení škrobem.
Patří do třídy hydroláz, konkrétně do podtřídy glykosidáz, které jsou schopné rozbít α-glukosidové vazby mezi zbytky glukózy (EC. 3.2.1.20). Tato kategorie seskupuje různé enzymy, jejichž specificita je zaměřena na exo-hydrolýzu koncových glukosidů spojených vazbami α-1,4..
Některé maltázy jsou schopné hydrolyzovat polysacharidy, ale mnohem pomaleji. Obecně platí, že po působení maltázy se uvolní zbytky α-D-glukózy, avšak enzymy stejné podtřídy mohou hydrolyzovat β-glukany, čímž se uvolní zbytky β-D-glukózy..
Existence maltázových enzymů byla původně prokázána v roce 1880 a je nyní známo, že se vyskytuje nejen u savců, ale také v mikroorganismech, jako jsou kvasinky a bakterie, a také v mnoha vyšších rostlinách a obilovinách..
S tím souvisí příklad důležitosti aktivity těchto enzymů Saccharomyces cerevisiae, mikroorganismus odpovědný za výrobu piva a chleba, který je schopen degradovat maltózu a maltotriózu díky tomu, že má maltázové enzymy, jejichž produkty se metabolizují na fermentační produkty charakteristické pro tento organismus.
Rejstřík článků
Maltáza je amfipatický protein spojený s membránou buněk střevního kartáčku. Známý je také izozym známý jako kyselá maltáza, který se nachází v lysosomech a je schopen hydrolyzovat různé typy glykosidových vazeb na různé substráty, nejen vazby maltózy a α-1,4. Oba enzymy mají mnoho strukturních charakteristik.
Lyzozomální enzym má přibližně 952 aminokyselin a je zpracován posttranslačně glykosylací a odstraněním peptidů na N- a C-koncích..
Studie provedené s enzymem ze střeva potkanů a prasat prokázaly, že u těchto zvířat se enzym skládá ze dvou podjednotek, které se navzájem liší z hlediska některých fyzikálních vlastností. Tyto dvě podjednotky pocházejí ze stejného prekurzoru polypeptidu, který je proteolyticky štěpen..
Na rozdíl od prasat a potkanů nemá enzym u lidí dvě podjednotky, ale je jediný, s vysokou molekulovou hmotností a vysoce glykosylovaný (pro N- Y NEBO-glykosylace).
Kvasinková maltáza kódovaná genem MAL62, váží 68 kDa a je cytoplazmatickým proteinem, který existuje jako monomer a hydrolyzuje široké spektrum α-glukosidů.
V kvasinkách je pět teloenzymů kódovaných v telomerických zónách pěti různých chromozomů. Každý kódující lokus genu ŠPATNĚ Zahrnuje také genový komplex všech genů zapojených do metabolismu maltózy, včetně permeázy a regulačních proteinů, jako by to byl operon.
Ukázalo se, že enzym přítomný v rostlinách je citlivý na teploty nad 50 ° C a že maltáza se vyskytuje ve velkých množstvích v naklíčených a nenaklíčených obilovinách..
Navíc během degradace škrobu je tento enzym specifický pro maltózu, protože nepůsobí na jiné oligosacharidy, ale vždy končí tvorbou glukózy..
Lidská intestinální maltáza je syntetizována jako jediný polypeptidový řetězec. Sacharidy bohaté na zbytky manózy jsou kotranslačně přidávány glykosylací, což zřejmě chrání sekvenci proteolytické degradace.
Studie o biogenezi tohoto enzymu prokázaly, že je sestaven jako molekula s vysokou molekulovou hmotností ve stavu „vázaném na membránu“ endoplazmatického retikula a že je následně zpracován pankreatickými enzymy a „re-glykosylován“ v komplexu Golgi.
V kvasinkách je pět teloenzymů kódovaných v telomerických zónách pěti různých chromozomů. Každý kódující lokus genu ŠPATNĚ zahrnuje také genový komplex všech genů podílejících se na metabolismu maltózy, včetně permeázy a regulačních proteinů.
Systém metabolismu maltózy v bakteriích, jako jsou E-coli, Je velmi podobný laktózovému systému, zejména v genetické organizaci operonu odpovědného za syntézu regulačních, transportních proteinů a s enzymatickou aktivitou na substrátu (maltázy).
Ve většině organismů, kde byla detekována přítomnost enzymů, jako je maltáza, hraje tento enzym stejnou roli: degradaci disacharidů, jako je maltóza, za účelem získání rozpustných uhlohydrátových produktů, které jsou snadněji metabolizovány..
Ve střevě savců hraje maltáza klíčovou roli v závěrečných krocích degradace škrobu. Nedostatky tohoto enzymu jsou obecně pozorovány za podmínek, jako je glykogenóza typu II, která souvisí se skladováním glykogenu.
U bakterií a kvasinek představují reakce katalyzované enzymy tohoto typu důležitý zdroj energie ve formě glukózy, která vstupuje do glykolytické dráhy, s fermentací nebo bez ní..
V rostlinách se maltáza spolu s amylázami podílí na degradaci endospermu v semenech, která „spí“ a která jsou předpokladem klíčení aktivována gibereliny, hormony regulujícími růst rostlin..
Kromě toho mnoho přechodných rostlin produkujících škrob během dne má specifické maltázy, které přispívají k rozpadu meziproduktů v jejich metabolismu v noci, a bylo zjištěno, že chloroplasty jsou hlavními skladovacími místy maltózy v těchto organismech.
Zatím žádné komentáře