Maltasa charakteristiky, syntéza a funkce

1143
Simon Doyle

The maltáza, také známý jako α-glukosidáza, kyselá maltáza, glukózová invertáza, glukosidosacharáza, lysozomální α-glukosidáza nebo maltáza-glukoamyláza, je to enzym odpovědný za hydrolýzu maltózy v buňkách intestinálního epitelu během závěrečných kroků trávení škrobem.

Patří do třídy hydroláz, konkrétně do podtřídy glykosidáz, které jsou schopné rozbít α-glukosidové vazby mezi zbytky glukózy (EC. 3.2.1.20). Tato kategorie seskupuje různé enzymy, jejichž specificita je zaměřena na exo-hydrolýzu koncových glukosidů spojených vazbami α-1,4..

Reakce katalyzovaná maltázou. Vlevo molekula maltózy a vpravo dvě molekuly glukózy vzniklé hydrolýzou (Zdroj: D.a.pantazis [CC BY-SA 3.0 (httpscreativecommons.orglicensesby-sa3.0)]. Jpg prostřednictvím Wikimedia Commons)

Některé maltázy jsou schopné hydrolyzovat polysacharidy, ale mnohem pomaleji. Obecně platí, že po působení maltázy se uvolní zbytky α-D-glukózy, avšak enzymy stejné podtřídy mohou hydrolyzovat β-glukany, čímž se uvolní zbytky β-D-glukózy..

Existence maltázových enzymů byla původně prokázána v roce 1880 a je nyní známo, že se vyskytuje nejen u savců, ale také v mikroorganismech, jako jsou kvasinky a bakterie, a také v mnoha vyšších rostlinách a obilovinách..

S tím souvisí příklad důležitosti aktivity těchto enzymů Saccharomyces cerevisiae, mikroorganismus odpovědný za výrobu piva a chleba, který je schopen degradovat maltózu a maltotriózu díky tomu, že má maltázové enzymy, jejichž produkty se metabolizují na fermentační produkty charakteristické pro tento organismus.

Rejstřík článků

  • 1 Funkce
    • 1.1 U savců
    • 1.2 V kvasnicích
    • 1.3 V rostlinách
  • 2 Syntéza
    • 2.1 U savců
    • 2.2 V kvasnicích
    • 2.3 V bakteriích
  • 3 funkce
  • 4 Odkazy

Vlastnosti

U savců

Maltáza je amfipatický protein spojený s membránou buněk střevního kartáčku. Známý je také izozym známý jako kyselá maltáza, který se nachází v lysosomech a je schopen hydrolyzovat různé typy glykosidových vazeb na různé substráty, nejen vazby maltózy a α-1,4. Oba enzymy mají mnoho strukturních charakteristik.

Lyzozomální enzym má přibližně 952 aminokyselin a je zpracován posttranslačně glykosylací a odstraněním peptidů na N- a C-koncích..

Studie provedené s enzymem ze střeva potkanů ​​a prasat prokázaly, že u těchto zvířat se enzym skládá ze dvou podjednotek, které se navzájem liší z hlediska některých fyzikálních vlastností. Tyto dvě podjednotky pocházejí ze stejného prekurzoru polypeptidu, který je proteolyticky štěpen..

Na rozdíl od prasat a potkanů ​​nemá enzym u lidí dvě podjednotky, ale je jediný, s vysokou molekulovou hmotností a vysoce glykosylovaný (pro N- Y NEBO-glykosylace).

V droždí

Kvasinková maltáza kódovaná genem MAL62, váží 68 kDa a je cytoplazmatickým proteinem, který existuje jako monomer a hydrolyzuje široké spektrum α-glukosidů.

V kvasinkách je pět teloenzymů kódovaných v telomerických zónách pěti různých chromozomů. Každý kódující lokus genu ŠPATNĚ Zahrnuje také genový komplex všech genů zapojených do metabolismu maltózy, včetně permeázy a regulačních proteinů, jako by to byl operon.

V rostlinách

Ukázalo se, že enzym přítomný v rostlinách je citlivý na teploty nad 50 ° C a že maltáza se vyskytuje ve velkých množstvích v naklíčených a nenaklíčených obilovinách..

Navíc během degradace škrobu je tento enzym specifický pro maltózu, protože nepůsobí na jiné oligosacharidy, ale vždy končí tvorbou glukózy..

Syntéza

U savců

Lidská intestinální maltáza je syntetizována jako jediný polypeptidový řetězec. Sacharidy bohaté na zbytky manózy jsou kotranslačně přidávány glykosylací, což zřejmě chrání sekvenci proteolytické degradace.

Studie o biogenezi tohoto enzymu prokázaly, že je sestaven jako molekula s vysokou molekulovou hmotností ve stavu „vázaném na membránu“ endoplazmatického retikula a že je následně zpracován pankreatickými enzymy a „re-glykosylován“ v komplexu Golgi.

V droždí

V kvasinkách je pět teloenzymů kódovaných v telomerických zónách pěti různých chromozomů. Každý kódující lokus genu ŠPATNĚ zahrnuje také genový komplex všech genů podílejících se na metabolismu maltózy, včetně permeázy a regulačních proteinů.

V bakteriích

Systém metabolismu maltózy v bakteriích, jako jsou E-coli, Je velmi podobný laktózovému systému, zejména v genetické organizaci operonu odpovědného za syntézu regulačních, transportních proteinů a s enzymatickou aktivitou na substrátu (maltázy).

Funkce

Ve většině organismů, kde byla detekována přítomnost enzymů, jako je maltáza, hraje tento enzym stejnou roli: degradaci disacharidů, jako je maltóza, za účelem získání rozpustných uhlohydrátových produktů, které jsou snadněji metabolizovány..

Ve střevě savců hraje maltáza klíčovou roli v závěrečných krocích degradace škrobu. Nedostatky tohoto enzymu jsou obecně pozorovány za podmínek, jako je glykogenóza typu II, která souvisí se skladováním glykogenu.

U bakterií a kvasinek představují reakce katalyzované enzymy tohoto typu důležitý zdroj energie ve formě glukózy, která vstupuje do glykolytické dráhy, s fermentací nebo bez ní..

V rostlinách se maltáza spolu s amylázami podílí na degradaci endospermu v semenech, která „spí“ a která jsou předpokladem klíčení aktivována gibereliny, hormony regulujícími růst rostlin..

Kromě toho mnoho přechodných rostlin produkujících škrob během dne má specifické maltázy, které přispívají k rozpadu meziproduktů v jejich metabolismu v noci, a bylo zjištěno, že chloroplasty jsou hlavními skladovacími místy maltózy v těchto organismech.

Reference

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B. a Sica, V. (1968). Další čištění a charakterizace kyselé a-glukosidázy. Biochemical Journal, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntéza střevních mikrovilárních proteinů. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Distribuce maltázy v rostlinách. Funkce maltázy při degradaci škrobu a její vliv na amyloklastickou aktivitu rostlinných materiálů. Biochemical Journal, 10(1), 31-48.
  4. EXPASY. Portál bioinformatických zdrojů. (n.d.). Obnoveno z enzymu.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P., & Sharkey, T. D. (2005). Denní délka a cirkadiánní účinky na degradaci škrobu a metabolismus maltózy. Fyziologie rostlin, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H.Y., Sterchi, E.E., a Lentze, M.J. (1988). Struktura, biosyntéza a glykosylace lidského tenkého střeva. The Journal of Biological Chemistry, 263(36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Kontrola syntézy maltázy v kvasinkách. Molekulární mikrobiologie, 5(9), 2079-2084.
  8. Výbor pro nomenklaturu Mezinárodní unie pro biochemii a molekulární biologii (NC-IUBMB). (2019). Citováno z qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (devatenáct devadesát pět). Glykogenóza typu II (nedostatek kyselé maltázy). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Studie klidu na semenu Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40(13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Struktura a specificita amfifilního vepřového střeva Microvillus Maltase / Glucoamylase. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.

Zatím žádné komentáře