The tropomyosin je jedním ze tří proteinů, které jsou součástí tenkých vláken v myofibrilách svalových buněk kosterního kosterního svalu obratlovců a svalových buněk některých bezobratlých.
Je spojován hlavně s aktinovými vlákny ve svalových myofibrilách, ale existují zprávy, které naznačují, že i když v menší míře, může být také spojován s aktinovými vlákny v cytoskeletu nesvalových buněk..
Poprvé byl izolován a krystalizován v letech 1946 až 1948 pomocí protokolů podobných těm, které byly použity před lety k získání aktinu a myosinu, dvou nejhojnějších proteinů v myofilamentech..
V buňkách kosterního svalstva představuje tropomyosin společně s troponinem regulační proteinové duo, které působí jako „senzor“ vápníku, protože jeho inhibiční asociace s aktinovými vlákny je obrácena po vazbě s ionty vápníku, které vstupují do buňky v reakci na nervové podněty, které řídí kontrakce.
Rejstřík článků
V buňkách obratlovců se tropomyosin vždy vyskytuje jako součást tenkých vláken ve svalových myofibrilách, a to jak v kosterním svalstvu, tak v hladkém svalstvu, kde vykonává regulační funkce..
Vědci popsali tropomyosin jako asymetrický protein, poměrně stabilní proti teplu (termostabilní), jehož polymerace zřejmě závisí na iontové koncentraci média, kde se nachází..
Patří do velké a komplexní rodiny vláknitých a spirálovitých proteinů, které jsou široce distribuovány mezi eukaryoty. U obratlovců jsou tropomyosiny rozděleny do dvou velkých skupin:
- Ty s vysokou molekulovou hmotností (mezi 284-281 aminokyselinami).
- Ty s nízkou molekulovou hmotností (mezi 245-251 aminokyselinami).
Všechny izoformy, pokud jsou zkoumány samostatně, mají řadu aminokyselinových zbytků, což je násobek 40. Existují hypotézy, že každá z těchto „shluků“ aminokyselin interaguje s monomerem G-aktinu, když oba proteiny tvoří komplex. tenké prameny.
Savci obsahují nejméně 20 různých izoforem tropomyosinu kódovaných čtyřmi geny, které jsou exprimovány prostřednictvím alternativních promotorů a jejichž produkty (mRNA) jsou zpracovávány alternativním sestřihem (Sestřih).
Některé z těchto izoforem mají rozdílnou expresi. Mnohé jsou specifické pro tkáň a fázi, protože některé se nacházejí ve specifických svalových tkáních a může se stát, že jsou vyjádřeny pouze v určitém vývojovém bodě..
Tropomyosin je dimerní protein složený ze dvou vinutých spirál alfa polypeptidů, každý s více nebo méně 284 aminokyselinovými zbytky, s molekulovou hmotností blízkou 70 kDa a délkou více než 400 nm.
Protože může existovat více izoforem, jejich struktura může být složena ze dvou identických nebo dvou různých molekul, čímž se vytvoří homodimerní nebo heterodimerní protein. Ty se liší v „síle“, s jakou se váží na aktinová vlákna..
Molekuly tropomyosinu, také vláknitého tvaru, jsou umístěny v "drážkových" oblastech, které existují mezi polymerními řetězci G-aktinu, které tvoří vlákna F-aktinu z jemných vláken. Někteří autoři popisují jejich asociaci jako „komplementaritu formy“ mezi oběma proteiny..
Sekvence tohoto proteinu je koncipována jako „řetězec“ opakujících se heptapeptidů (7 aminokyselin), jejichž individuální vlastnosti a vlastnosti podporují stabilní obal dvou šroubovic, které tvoří jeho strukturu, a mezi nimiž se tvoří vazebná místa. aktin.
Spojení mezi tropomyosinovými a aktinovými vlákny nastává hlavně elektrostatickými interakcemi.
N-terminální konec tropomyosinů je vysoce konzervovaný mezi různými svalovými izoformami. Tolik, že osm z prvních devíti zbytků je od člověka identických Drosophila (ovocná muška) a 18 z prvních 20 N-koncových zbytků je konzervováno u všech obratlovců.
Tropomyosin a troponin, jak je uvedeno výše, představují regulační duo svalové kontrakce kosterních a srdečních vláken u obratlovců a některých bezobratlých..
Troponin je proteinový komplex složený ze tří podjednotek, jedné, která reaguje na vápník a váže se na něj, druhého, který se váže na tropomyosin, a druhého, který se váže na F-aktinová vlákna..
Každá molekula tropomyosinu je spojena s komplexem troponinu, který reguluje pohyby první.
Když je sval uvolněný, tropomyosin je ve speciální topologii, která blokuje místa vázající myosin na aktinu a brání kontrakci..
Když svalová vlákna dostanou vhodný stimul, zvyšuje se intracelulární koncentrace vápníku, což způsobí konformační změnu troponinu spojenou s tropomyosinem.
Konformační změna troponinu také indukuje konformační změnu tropomyosinu, která vede k "uvolnění" vazebných míst pro akt-myosin a umožňuje, aby došlo ke kontrakci myofibril..
V nesvalových buňkách, kde se nachází, tropomyosin zjevně plní strukturální funkce nebo reguluje morfologii a mobilitu buněk..
Tropomyosin byl identifikován jako jeden z nejhojnějších alergenních svalových proteinů v případech alergických reakcí způsobených potravinami živočišného původu..
Je přítomen ve svalových a nesvalových buňkách, obratlovcích i bezobratlých. Různé studie ukazují, že alergické reakce způsobené korýši, jako jsou krevety, kraby a humři, jsou výsledkem „detekce“ jejich epitopů pomocí imunoglobulinů v séru pacientů s přecitlivělostí na alergie..
Předpokládá se, že se tento protein chová jako křížově reaktivní alergen, protože například pacienti alergičtí na krevety jsou alergičtí i na jiné korýše a měkkýše, kteří mají protein s podobnými vlastnostmi.
Zatím žádné komentáře