Charakteristiky katalázy, struktura, funkce, patologie

4407
Basil Manning

The kataláza je oxidoreduktázový enzym (H2O2: H2O2 oxidoreduktáza) široce distribuovaný v přírodě. Katalyzuje v různých tkáních a typech buněk „rozkladnou“ reakci peroxidu vodíku na molekulární kyslík a vodu.

První pozorování tohoto typu enzymu se datují do počátku 10. let 20. století, ale až v roce 1901 Loew poznal, že kataláza je přítomna prakticky ve všech existujících živých organismech a v mnoha různých typech buněk..

Molekulární struktura enzymu kataláza (Zdroj: Vossman [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)] prostřednictvím Wikimedia Commons)

Tento enzym, zásadní pro udržení buněčné integrity a hlavní regulátor metabolismu peroxidu vodíku, byl základním faktorem pro to, aby bylo možné potvrdit, že v přírodě existují enzymy, které působí na specifické substráty.

Savci a jiné organismy vlastní katalázové enzymy, které se mohou chovat také jako peroxidázy a katalyzují redoxní reakce různých substrátů pomocí peroxidu vodíku..

U většiny eukaryot se enzymy katalázy nacházejí převážně v subcelulárních organelách známých jako „peroxisomy“ a u lidí existuje řada patologických stavů souvisejících s nedostatkem tohoto enzymu..

Rejstřík článků

  • 1 Funkce
  • 2 Struktura
  • 3 funkce
  • 4 Související patologie u lidí
  • 5 Reference

Vlastnosti

Aktivita enzymů, jako je kataláza, se může značně lišit v závislosti na typu uvažované tkáně. Například u savců je aktivita katalázy významná jak v ledvinách, tak v játrech a je mnohem nižší v pojivových tkáních.

Kataláza u savců je tedy primárně spojena se všemi tkáněmi s významným aerobním metabolizmem..

Savci mají katalázy v mitochondriích i peroxisomech a v obou kompartmentech jsou enzymy spojené s organelárními membránami. V erytrocytech je naopak aktivita katalázy spojena s rozpustným enzymem (nezapomeňte, že erytrocyty mají málo vnitřních organel).

Kataláza je enzym s vysokým obratovým číslem nebo katalytickou konstantou (je velmi rychlý a efektivní) a obecná reakce, kterou katalyzuje, je následující:

2H2O2 → 2H2O + O2

V přítomnosti nízkých koncentrací peroxidu vodíku se například kataláza savců chová jako oxidáza, místo toho využívá molekulární kyslík (02) k oxidaci molekul, jako je indol a β-fenylethylamin, prekurzory aminokyseliny tryptofan a neurotransmiter.

V současné době jsou známy některé kompetitivní inhibitory aktivity katalázy, zejména azid sodný a 3-aminotriazol. Azid je ve své aniontové formě silným inhibitorem jiných proteinů s hemovými skupinami a používá se k eliminaci nebo prevenci růstu mikroorganismů za různých podmínek..

Struktura

U lidí je kataláza kódována 34 kb genem, který má 12 intronů a 13 exonů a kóduje 526 aminokyselinový protein..

Většina studovaných kataláz jsou tetramerické enzymy s molekulovou hmotností blízkou 240 kDa (60 kDa pro každou podjednotku) a každý monomer je spojen s protetickou heminovou nebo ferroprotoporfyrinovou skupinou.

Jeho struktura je tvořena čtyřmi doménami složenými ze sekundárních struktur tvořených alfa helixy a beta skládanými listy a studie provedené v jaterním enzymu lidí a skotu ukázaly, že tyto proteiny jsou vázány na čtyři molekuly NADPH..

Tyto molekuly NADPH se nejeví jako nezbytné pro enzymatickou aktivitu katalázy (pro výrobu vody a kyslíku z peroxidu vodíku), ale zdá se, že souvisejí se snížením citlivosti tohoto enzymu na vysoké koncentrace jeho toxických látek Podklad.

Domény každé podjednotky v lidské katalázě jsou:

-Nek globulární prodloužené N-koncové rameno, které funguje pro stabilizaci kvartérní struktury

-Β-hlaveň osmi antiparalelních β-skládaných listů, které přispívají některými zbytky boční vazby k hemové skupině

-„Obálková“ doména, která obklopuje vnější doménu, včetně skupiny hemu a nakonec

-Doména se strukturou alfa šroubovice

Čtyři podjednotky, s těmito čtyřmi doménami, jsou zodpovědné za vytvoření dlouhého kanálu, jehož velikost je kritická pro mechanismus rozpoznávání peroxidu vodíku enzymem (který k tomu používá aminokyseliny, jako je histidin, asparagin, glutamin a kyselina asparagová).

Funkce

Podle některých autorů kataláza plní dvě enzymatické funkce:

-Rozklad peroxidu vodíku na vodu a molekulární kyslík (jako specifická peroxidáza).

-Oxidace donorů protonů, jako je methanol, ethanol, mnoho fenolů a kyselina mravenčí, za použití jednoho molu peroxidu vodíku (jako nespecifické peroxidázy).

-Zdá se, že v erytrocytech hraje velké množství katalázy důležitou roli při ochraně hemoglobinu před oxidačními činidly, jako je peroxid vodíku, kyselina askorbová, methylhydrazin a další..

Enzym přítomný v těchto buňkách je zodpovědný za obranu jiných tkání s malou aktivitou katalázy před vysokými koncentracemi peroxidu vodíku.

-Některé druhy hmyzu, jako je brouk ostřelovač, používají jako obranný mechanismus katalázu, protože rozkládají peroxid vodíku a používají plynný kyslík z této reakce k urychlení uvolňování vody a dalších chemických sloučenin ve formě páry..

-V rostlinách je kataláza (také přítomná v peroxisomech) jednou ze složek fotorespiračního mechanismu, během kterého se fosfoglykolát produkovaný enzymem RuBisCO používá k výrobě 3-fosfoglycerátu.

Související patologie u lidí

Hlavními zdroji produkce katalázového substrátu, peroxidu vodíku, jsou reakce katalyzované oxidázovými enzymy, reaktivními formami kyslíku a některými nádorovými buňkami.

Tato sloučenina se podílí na zánětlivých procesech, při expresi adhezivních molekul, při apoptóze, při regulaci agregace krevních destiček a při kontrole buněčné proliferace.

Pokud existují nedostatky tohoto enzymu, vznikají vysoké koncentrace jeho substrátu, což způsobuje léze v buněčné membráně, poruchy přenosu elektronů v mitochondriích, metabolismu homocysteinu a DNA..

Mezi nemoci spojené s mutacemi v kódujícím genu pro lidskou katalázu lze uvést následující:

-Mellitus diabetes

-Arteriální hypertenze

-Alzheimerova choroba

-Vitiligo a další

Reference

  1. Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., & Eaton, J. (1986). Erytrocytová kataláza. Somatic Oxidant Defense? J. Clin. Investovat., 77, 319-321.
  2. Góth, L., Rass, P., & Páy, A. (2004). Mutace enzymů katalázy a jejich asociace s nemocemi. Molekulární diagnostika, 8(3), 141-149.
  3. Kirkman, H., & Gaetanit, G. F. (1984). Kataláza: Tetramerický enzym se čtyřmi pevně vázanými molekulami NADPH. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 4343-4347.
  4. Kirkman, H. N., & Gaetani, G. F. (2006). Savčí kataláza: ctihodný enzym s novými tajemstvími. Trendy v biochemických vědách, 32(1), 44-50.
  5. Rawn, J. D. (1998). Biochemie. Burlington, Massachusetts: vydavatelé Neil Patterson.
  6. Solomon, E., Berg, L. a Martin, D. (1999). Biologie (5. vydání). Philadelphia, Pensylvánie: Saunders College Publishing.
  7. Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., & Grebenko, A. (1981). Trojrozměrná struktura enzymu katalázy. Příroda, 293(1), 411-412.

Zatím žádné komentáře