The imunoglobuliny Jsou to molekuly, které vytvářejí B lymfocyty a plazmatické buňky, které spolupracují s obranou těla. Skládají se z biomolekuly glykoproteinu patřící do imunitního systému. Jsou jedním z nejhojnějších proteinů v krevním séru po albuminu.
Protilátka je jiný název pro imunoglobuliny a jsou považovány za globuliny kvůli jejich chování při elektroforéze krevního séra, které je obsahuje. Molekula imunoglobulinu může být jednoduchá nebo komplexní, v závislosti na tom, zda je prezentována jako monomer nebo je polymerována..
Společná struktura imunoglobulinů je podobná písmenu „Y“. Existuje pět typů imunoglobulinů, které představují morfologické, funkční a lokalizační rozdíly v těle. Strukturální rozdíly protilátek nejsou ve tvaru, ale ve složení; každý typ má konkrétní cíl.
Imunitní odpověď podporovaná imunoglobuliny je velmi specifická a je velmi složitým mechanismem. Podnět k jeho vylučování buňkami se aktivuje v přítomnosti cizích látek v těle, jako jsou bakterie. Funkce imunoglobulinu bude vázat se na cizí prvek a eliminovat jej.
Imunoglobuliny nebo protilátky mohou být přítomny jak v krvi, tak na membránovém povrchu orgánů. Tyto biomolekuly představují důležité prvky obranného systému lidského těla..
Rejstřík článků
Struktura protilátek obsahuje aminokyseliny a sacharidy, oligosacharidy. Struktura imunoglobulinu určuje převážná přítomnost aminokyselin, jejich množství a distribuce..
Stejně jako všechny proteiny mají imunoglobuliny primární, sekundární, terciární a kvartérní struktury určující jejich typický vzhled..
Pokud jde o počet aminokyselin, které obsahují, imunoglobuliny mají dva typy řetězců: těžký řetězec a lehký řetězec. Navíc podle aminokyselinové sekvence ve své struktuře má každý z řetězců variabilní oblast a konstantní oblast..
Těžké řetězce imunoglobulinů odpovídají polypeptidovým jednotkám složeným ze sekvencí 440 aminokyselin..
Každý imunoglobulin má 2 těžké řetězce a každý z nich má zase variabilní oblast a konstantní oblast. Konstantní oblast má 330 aminokyselin a variabilní 110 aminokyselin je sekvenováno.
Struktura těžkého řetězce je u každého imunoglobulinu odlišná. Existuje celkem 5 typů těžkého řetězce, které určují typy imunoglobulinu.
Typy těžkých řetězců jsou identifikovány řeckými písmeny γ, μ, α, ε, δ pro imunoglobuliny IgG, IgM, IgA, IgE a IgD..
Konstantní oblast těžkých řetězců ε a μ jsou tvořeny čtyřmi doménami, zatímco ty, které odpovídají α, γ, δ, mají tři. Potom bude každá konstantní oblast pro každý typ imunoglobulinu odlišná, ale společná pro imunoglobuliny stejného typu..
Variabilní oblast těžkého řetězce je tvořena jednou imunoglobulinovou doménou. Tato oblast má sekvenci 110 aminokyselin a bude se lišit v závislosti na specificitě protilátky pro antigen..
Ve struktuře těžkých řetězců lze pozorovat zaúhlení nebo ohyb - nazývaný závěs - který představuje pružnou oblast řetězu.
Imunoglobulinové lehké řetězce jsou polypeptidy vyrobené z přibližně 220 aminokyselin. U lidí existují dva typy lehkého řetězce: kappa (κ) a lambda (λ), druhý se čtyřmi podtypy. Konstantní a variabilní domény mají sekvence po 110 aminokyselinách..
Protilátka může mít dva lehké řetězce κ (κκ) nebo dvojici řetězců λ (λλ), ale není možné, aby vlastnila jeden z každého typu současně.
Protože každý imunoglobulin má tvar písmene „Y“, lze jej rozdělit na dva segmenty. „Dolní“ segment, báze, se nazývá krystalizovatelná frakce nebo Fc; zatímco ramena „Y“ tvoří Fab nebo frakci, která se váže na antigen. Každá z těchto strukturních sekcí imunoglobulinu plní jinou funkci..
Fc segment má dvě nebo tři konstantní domény těžkých řetězců imunoglobulinu.
Fc se může vázat na proteiny nebo specifický receptor na bazofilech, eozinofilech nebo žírných buňkách, čímž indukuje specifickou imunitní odpověď, která bude eliminovat antigen. Fc odpovídá karboxylovému konci imunoglobulinu.
Fab frakce nebo segment protilátky obsahuje variabilní domény na svých koncích, navíc ke konstantním doménám těžkého a lehkého řetězce.
Konstantní doména těžkého řetězce pokračuje doménami Fc segmentu tvořícího pant. Odpovídá aminoterminálnímu konci imunoglobulinu.
Důležitost segmentu Fab spočívá v tom, že umožňuje vazbu s antigeny, cizími a potenciálně škodlivými látkami.
Variabilní domény každého imunoglobulinu zaručují jeho specificitu pro daný antigen; tato vlastnost dokonce umožňuje jeho použití při diagnostice zánětlivých a infekčních onemocnění.
Dosud známé imunoglobuliny mají specifický těžký řetězec, který je pro každý z nich konstantní a liší se od ostatních..
Existuje pět druhů těžkých řetězců, které určují pět typů imunoglobulinů, jejichž funkce jsou odlišné.
Imunoglobulin G je nejpočetnější odrůda. Má těžký řetězec gama a vyskytuje se v unimolekulární nebo monomerní formě.
IgG je nejhojnější jak v krevním séru, tak v tkáňovém prostoru. Minimální změny v aminokyselinové sekvenci jejího těžkého řetězce určují její rozdělení na podtypy: 1, 2, 3 a 4.
Imunoglobulin G má ve svém Fc segmentu sekvenci 330 aminokyselin a molekulovou hmotnost 150 000, z nichž 105 000 odpovídá jeho těžkému řetězci.
Imunoglobulin M je pentamer, jehož těžký řetězec je μ. Jeho molekulová hmotnost je vysoká, přibližně 900 000.
Aminokyselinová sekvence jeho těžkého řetězce je 440 ve své Fc frakci. Nachází se převážně v krevním séru, což představuje 10 až 12% imunoglobulinů. IgM má pouze jeden podtyp.
Odpovídá typu těžkého řetězce α a představuje 15% z celkového počtu imunoglobulinů. IgA se nachází jak v krvi, tak v sekrecích, dokonce i v mateřském mléce, ve formě monomeru nebo dimeru. Molekulová hmotnost tohoto imunoglobulinu je 320 000 a má dva podtypy: IgA1 a IgA2..
Imunoglobulin E je tvořen těžkým řetězcem typu ε a je v séru velmi vzácný, kolem 0,002%.
IgE má molekulovou hmotnost 200 000 a je přítomen jako monomer primárně v séru, nosním hlenu a slinách. Je také běžné najít tento imunoglobulin v bazofilech a žírných buňkách..
Odrůda těžkého řetězce 5 odpovídá imunoglobulinu D, což představuje 0,2% celkových imunoglobulinů. IgD má molekulovou hmotnost 180 000 a je strukturován jako monomer.
Vztahuje se k B lymfocytům, připojeným k jejich povrchu. Role IgD je však nejasná.
Imunoglobuliny mohou projít strukturální změnou typu kvůli potřebě obrany proti antigenu.
Tato změna je způsobena úlohou B lymfocytů při tvorbě protilátek prostřednictvím vlastnosti adaptivní imunity. Strukturální změna je v konstantní oblasti těžkého řetězce, beze změny variabilní oblasti.
Změna typu nebo třídy může způsobit, že se IgM změní na IgG nebo IgE, a to nastane jako reakce vyvolaná interferonem gama nebo interleukiny IL-4 a IL-5..
Role, kterou imunoglobuliny hrají v imunitním systému, má zásadní význam pro obranu těla.
Imunoglobuliny jsou součástí humorálního imunitního systému; to znamená, že jsou látkami vylučovanými buňkami na ochranu před patogeny nebo škodlivými látkami.
Poskytují účinné, účinné, specifické a systematizované obranné prostředky, které mají jako součást imunitního systému velkou hodnotu. Mají obecné a specifické funkce v rámci imunity:
Protilátky nebo imunoglobuliny plní jak nezávislé funkce, tak aktivaci buněčně zprostředkovaných efektorových a sekrečních odpovědí.
Imunoglobuliny mají funkci specifického a selektivního vázání antigenních látek.
Tvorba komplexu antigen-protilátka je hlavní funkcí imunoglobulinu, a proto je to imunitní odpověď, která může zastavit působení antigenu. Každá protilátka se může vázat na dva nebo více antigenů současně.
Komplex antigen-protilátka většinou slouží jako iniciátor k aktivaci specifických buněčných odpovědí nebo k zahájení sledu událostí, které určují eliminaci antigenu. Dvě nejběžnější reakce efektoru jsou vazba buněk a aktivace komplementu..
Vazba buněk závisí na přítomnosti specifických receptorů pro Fc segment imunoglobulinu, jakmile se naváže na antigen.
Buňky, jako jsou žírné buňky, eosinofily, bazofily, lymfocyty a fagocyty, mají tyto receptory a poskytují mechanismy pro eliminaci antigenu..
Aktivace kaskády komplementu je složitý mechanismus, který zahrnuje začátek sekvence, takže konečným výsledkem je sekrece toxických látek, které eliminují antigeny.
Nejprve každý typ imunoglobulinu vyvíjí specifickou obrannou funkci:
- Imunoglobulin G poskytuje většinu obrany proti antigenním látkám, včetně bakterií a virů.
- IgG aktivuje mechanismy, jako je komplement a fagocytóza.
- Antigen-specifické IgG složení je trvalé.
- Jedinou protilátkou, kterou může matka během těhotenství přenést na své děti, je IgG.
- IgM je protilátka rychlé reakce na škodlivá a infekční agens, protože poskytuje okamžitý účinek, dokud není nahrazena IgG.
- Tato protilátka aktivuje buněčné odpovědi zabudované do membrány lymfocytů a humorální odpovědi, jako je komplement..
- Je to první imunoglobulin syntetizovaný lidmi.
- Působí jako obranná bariéra proti patogenům tím, že je umístěna na povrchu sliznic.
- Je přítomen v dýchacích sliznicích, zažívacím systému, močových cestách a také v sekrecích, jako jsou sliny, nosní hlen a slzy..
- Ačkoli je jeho aktivace komplementu nízká, může být spojena s lysozymy za účelem zabíjení bakterií.
- Přítomnost imunoglobulinu D v mateřském mléce i v mlezivu umožňuje novorozenci získat jej během kojení.
- Imunoglobulin E poskytuje silný obranný mechanismus proti alergenům produkujícím alergie.
- Interakce mezi IgE a alergenem způsobí zánětlivé látky odpovědné za příznaky alergií, jako je kýchání, kašel, kopřivka, zvýšené slzy a nosní hlen..
- IgE se může také připojit k povrchu parazitů prostřednictvím svého Fc segmentu a vyvolat reakci, která způsobí jejich smrt..
- Monomerní struktura IgD je vázána na B lymfocyty, které neinteragovaly s antigeny, takže hrají roli receptorů.
- Role IgD je nejasná.
Zatím žádné komentáře