The lysozymy jsou to hydrolytické enzymy široce distribuované v přírodě schopné hydrolyzovat glykosidické vazby peptidoglykanu ve stěně bakterií. Jsou přítomny v rostlinách a zvířatech a fungují jako obranný mechanismus proti bakteriálním infekcím.
Objev těchto enzymů sahá až do roku 1922, kdy si Alexander Fleming uvědomil, že existuje protein, který má katalytickou schopnost lyžovat bakterie v některých lidských tkáních a sekrecích..
Díky snadnému získání a malé velikosti byl lysozym jedním z prvních enzymů, které byly sekvenovány a jehož struktura byla stanovena pomocí rentgenového záření. V současné době se používá jako modelový systém v chemii, enzymologii, krystalografii a molekulární biologii proteinů..
Lysozym je „bakteriolytický“ enzym, který se specializuje na hydrolýzu β-1,4 glykosidových vazeb, které se tvoří mezi kyselinou N-acetylmuramovou a N-acetylglukosaminem přítomným v buněčné stěně peptidoglykanu, která je obzvláště vystavena grampozitivním bakteriím.
Má různé funkce, trávicí i imunologické, ve všech organismech, kde je exprimován a používán jako biotechnologický zdroj pro různé účely..
Rejstřík článků
Lysozymy jsou vyjádřeny hlavními skupinami živých organismů na planetě, ale jsou zvláště bohaté na zvířata a právě z nich byly dále čištěny a studovány..
U lidí se lysozym nachází ve vysokých koncentracích v různých tekutinách a tkáních, jako jsou játra, chrupavka, sliny, hlen a slzy. Je exprimován hematopoetickými buňkami a nachází se také v granulocytech, monocytech a makrofágech, stejně jako v jiných prekurzorových buňkách kostní dřeně..
Lysozymy rostlinného původu hydrolyzují substráty podobné těm, které používají jiné blízce příbuzné enzymy známé jako chitinázy, z tohoto důvodu mohou také hydrolyzovat vazby v chitinu, i když s menší účinností.
Nejméně tři typy lysozymů byly popsány v živočišné říši:
-Lysozymy typu C („C“ od „Ckonvenční „nebo“Ckuře ", Co znamená kuře v angličtině)
-Lysozymy typu G („G“ od „Goose”, Což znamená husa v angličtině) a
-Lysozymy typu I („I“ od „ibezobratlí “)
Tři třídy lysozymů se navzájem liší, pokud jde o jejich aminokyselinové sekvence, jejich biochemické vlastnosti a jejich enzymatické vlastnosti..
Tyto lysozymy jsou považovány za „modelové“ enzymy této rodiny, protože sloužily jako model pro studium struktury a funkce. Jsou známí jako typ „C“ angličtinykuře"Protože byly poprvé izolovány z bílku slepičích vajec.".
Do této třídy patří lysozymy produkované většinou obratlovců, zejména ptáků a savců. Zahrnuje také enzymy přítomné v některých členovcích, jako jsou Lepidoptera, Diptera, někteří pavoukovci a korýši.
Jsou to malé enzymy, protože mají molekulovou hmotnost nepřesahující 15 kDa. Jsou to základní proteiny s vysokými izoelektrickými body.
První lysozym tohoto typu byl identifikován u husího vaječného bílku a je přítomen v mnoha druzích ptáků, jako jsou kuřata, labutě, pštrosi, kazuáři a další..
V některých případech jsou lysozymy typu G hojnější než lysozymy typu C ve vaječných bílcích určitých ptáků, zatímco v jiných případech je tomu naopak, lysozymy typu C jsou hojnější.
Tyto lysozymy jsou také přítomny u mlžů a v některých pláštěncích. Jsou o něco větší než proteiny typu C, ale jejich molekulová hmotnost obvykle nepřesahuje 25 kDa.
Tyto lysozymy jsou primárně přítomny u bezobratlých zvířat. Jeho přítomnost byla stanovena u kroužkovců, ostnokožců, korýšů, hmyzu, měkkýšů a hlístic, chybí u savců a jiných obratlovců..
Mají více kyselé izoelektrické body než proteiny typu C a typu G..
Tři typy živočišných enzymů popsané v předchozí části mají velmi podobné trojrozměrné struktury..
Lidský lysozym je lysozym typu C a byl prvním z těchto enzymů, který byl studován a strukturně charakterizován. Je to malý protein o 130 aminokyselinových zbytcích a je kódován genem umístěným na chromozomu 12, který má 4 exony a 3 introny..
Jeho struktura je rozdělena do dvou domén: jedné známé jako α doména a další podobné β doména. Doména α se skládá ze čtyř alfa šroubovic a doména β se skládá z antiparalelního β listu a velké smyčky.
Katalytické místo enzymu je umístěno v rozštěpu, který je tvořen mezi oběma doménami, a pro vazbu se substrátem obsahuje zbytky kyseliny glutamové a kyseliny asparagové. Kromě toho má alespoň šest „podřízených webů“ známých jako A, B, C, D, E a F, které jsou schopné vázat se na šest po sobě následujících zbytků cukru.
Lysozym má nejen fyziologické funkce při ochraně a boji proti bakteriálním infekcím v organismech, které jej exprimují, ale jak již bylo zmíněno, je velmi užitečný jako modelový enzym z chemického, enzymatického a strukturálního hlediska.
V dnešním průmyslu je uznáván jako silný baktericid a používá se ke konzervování potravin a léků.
Díky reakci, kterou tyto enzymy katalyzují, mohou působit na různé bakteriální populace a měnit stabilitu jejich stěn, což se později promítne do buněčné lýzy..
Ve spojení s dalšími podobnými enzymy mohou lysozymy působit na grampozitivní i gramnegativní bakterie, takže je lze považovat za součást antibakteriálního „imunitního“ systému různých tříd organismů.
V bílých krvinkách přítomných v krvi savců mají tyto enzymy důležité funkce při degradaci napadajících mikroorganismů, což je činí nezbytnými pro imunitní systém lidí a jiných savců..
Lysozymy v rostlinách plní v podstatě stejné funkce jako zvířata, která je exprimují, protože představují první linii obrany proti bakteriálním patogenům..
Zatím žádné komentáře