Charakteristické myofibrily, struktura, složení, funkce

761
David Holt
Charakteristické myofibrily, struktura, složení, funkce

The myofibrily Jsou to strukturální jednotky svalových buněk, známé také jako svalová vlákna. Jsou velmi hojné, jsou uspořádány paralelně a jsou uloženy v cytosolu těchto buněk.

Pruhované svalové buňky nebo vlákna jsou velmi dlouhé buňky o délce až 15 cm a průměru od 10 do 100 μm. Jeho plazmatická membrána je známá jako sarcolemma a jeho cytosol jako sarkoplazma..

Schéma svalové struktury člověka (Zdroj: Deglr6328 ~ commonswiki, přes Wikimedia Commons)

V těchto buňkách je kromě myofibril mnoho jader a mitochondrií, které jsou známé jako sarkosomy, stejně jako prominentní endoplazmatické retikulum známé jako sarkoplazmatické retikulum.

Myofibrily jsou u obratlovců považovány za „kontraktilní prvky“ svalů. Skládají se z několika typů proteinů, které jim dodávají elastické a zatahovací vlastnosti. Kromě toho zabírají důležitou část sarkoplazmy svalových vláken.

Rejstřík článků

  • 1 Rozdíly mezi svalovými vlákny
  • 2 Obecná charakteristika
    • 2.1 Tvorba myofibril nebo „myofibrillogeneze“
  • 3 Struktura a složení
    • 3.1 - Tenká myofilamenta
    • 3.2 - Silná myofilamenta
    • 3.3 - Přidružené proteiny
  • 4 funkce
  • 5 Reference

Rozdíly mezi svalovými vlákny

Existují dva typy svalových vláken: pruhovaná a hladká vlákna, každé s anatomickým rozložením a specifickou funkcí. Myofibrily jsou obzvláště důležité a evidentní ve pruhovaných svalových vláknech, která tvoří kosterní sval..

Pruhovaná vlákna vykazují opakovaný vzorec příčných pásů, pokud jsou pozorována pod mikroskopem a jsou spojena s kosterními svaly a částí srdečních svalů..

Hladká vlákna naproti tomu pod mikroskopem nepředstavují stejný vzor a nacházejí se v charakteristických svalech vaskulatury a trávicího systému (a všech vnitřností).

Obecná charakteristika

Myofibrily jsou tvořeny dvěma typy kontraktilních vláken (také známých jako myofilamenty), které jsou zase tvořeny vláknitými proteiny myosinem a aktinem, které budou popsány později..

Grafické znázornění myofibril v kosterním svalu (Zdroj: Upraveno z BruceBlaus [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)] přes Wikimedia Commons)

Různí vědci zjistili, že poločas kontraktilních proteinů myofibril se pohybuje od 5 dnů do 2 týdnů, takže sval je vysoce dynamická tkáň, a to nejen z hlediska kontraktility, ale také ze syntézy a obnovy hledisko jeho konstrukčních prvků.

Funkční jednotka každého myofibrilu ve svalových buňkách nebo vláknech se nazývá sarkoméra a je vymezena oblastí známou jako „pásmo nebo linie Z“, odkud probíhají rovnoběžně aktinová myofilamenta.

Protože myofibrily zabírají podstatnou část sarkoplazmy, omezují tyto vláknité struktury umístění jader buněk, ke kterým patří, na okraj buněk, blízko sarkolemmy..

Některé lidské patologie souvisejí s vytěsňováním jader do myofibrilárních svazků a jsou známy jako centro-nukleární myopatie.

Tvorba myofibril nebo „myofibrillogeneze“

První myofibrily se shromažďují během vývoje embryonálního kosterního svalu.

Proteiny, které tvoří sarkomery (funkční jednotky myofibril), jsou zpočátku zarovnány od konců a stran „premiofibril“, které jsou složeny z aktinových vláken a malých částí nesvalového myosinu II a specifického α-aktinu ve svalech.

V tomto případě jsou geny kódující srdeční a kostní izoformy a-aktinu exprimovány v různých poměrech ve svalových vláknech. Nejprve je větší množství srdeční izoformy, které je exprimováno, a poté se to mění směrem ke kostru.

Po vytvoření premiofibril se rodící se myofibrily shromažďují za zónou tvorby premiofibrilů a v nich se detekuje svalová forma myosinu II..

V tomto okamžiku se myosinová vlákna srovnávají a komplexují s jinými specifickými proteiny vázajícími myosin, což se také vyskytuje u aktinových vláken..

Struktura a složení

Jak bylo diskutováno před chvílí, myofibrily jsou složeny z kontraktilních proteinových myofilament: aktinu a myosinu, které jsou také známé jako tenká a silná myofilamenta. Ty jsou viditelné pod světelným mikroskopem.

- Tenká myofilamenta

Tenká vlákna myofibril jsou tvořena proteinem aktinem v jeho vláknité formě (aktin F), což je polymer globulární formy (aktin G), který má menší velikost.

Vláknitá vlákna G-aktinu (F-aktinu) tvoří dvojitý řetězec, který se stočí do šroubovice. Každý z těchto monomerů váží více či méně 40 kDa a je schopen vázat myosin na konkrétní místa..

Tato vlákna mají průměr přibližně 7 nm a rozprostírají se mezi dvěma oblastmi známými jako pás I a pás A. V pásmu A jsou tato vlákna umístěna kolem silných vláken, která tvoří sekundární šestihranné uspořádání..

Konkrétně je každé tenké vlákno symetricky odděleno od tří tlustých vláken a každé silné vlákno je obklopeno šesti tenkými vlákny.

Tenká a silná vlákna na sebe vzájemně působí prostřednictvím „příčných můstků“, které vyčnívají ze silných vláken a objevují se ve struktuře myofibril v pravidelných intervalech vzdáleností blízkých 14 nm..

Schematické znázornění myofilament, která tvoří myofibrily a jejich průřezy (Zdroj: Kamran Maqsood 93 [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)] prostřednictvím Wikimedia Commons)

Aktinová vlákna a další asociované proteiny přesahují "okraje" linií Z a překrývají myosinová vlákna směrem ke středu každé sarkomery..

- Silná myofilamenta

Silná vlákna jsou polymery proteinu myosinu II (každý 510 kDa) a jsou vymezena oblastmi známými jako „pásy A“.

Myosinová myofilamenta jsou přibližně 16 nm dlouhá a jsou uspořádána v hexagonálních uspořádáních (pokud je pozorován průřez myofibrilem).

Každé vlákno myosinu II je tvořeno mnoha zabalenými molekulami myosinu, z nichž každý sestává ze dvou polypeptidových řetězců, které mají oblast ve tvaru klubu nebo „hlavu“ a které jsou uspořádány do „svazků“ pro vytvoření vláken..

Oba svazky jsou drženy přes své konce ve středu každé sarkomery, takže „hlavy“ každého myosinu jsou směrovány k Z linii, kde jsou připojena tenká vlákna..

Hlavy myosinu plní velmi důležité funkce, protože mají vazebná místa pro molekuly ATP a navíc během svalové kontrakce jsou schopny vytvářet křížové můstky pro interakci s tenkými aktinovými vlákny.

- Přidružené proteiny

Aktinová vlákna jsou „ukotvena“ nebo „fixována“ na plazmatickou membránu svalových vláken (sarkolemma) díky jejich interakci s jiným proteinem známým jako dystrofin.

Kromě toho existují dva důležité proteiny vázající aktin známé jako troponin a tropomyosin, které společně s aktinovými vlákny tvoří proteinový komplex. Oba proteiny jsou nezbytné pro regulaci interakcí, které probíhají mezi tenkými a silnými vlákny..

Tropomyosin je také dvouvláknová vláknitá molekula, která se asociuje s aktinovými šroubovicemi konkrétně v oblasti drážek mezi dvěma vlákny. Troponin je tripartitní globulární proteinový komplex, který je uspořádán v intervalech na aktinových vláknech.

Tento poslední komplex funguje jako „přepínač“ závislý na vápníku, který reguluje procesy kontrakce svalových vláken, a proto je nanejvýš důležitý..

Ve pruhovaném svalu obratlovců navíc existují dva další proteiny, které interagují s tlustými a tenkými vlákny, známé jako titin a nebulin..

Nebulin má důležité funkce při regulaci délky aktinových vláken, zatímco titin se podílí na podpoře a ukotvení myosinových vláken v oblasti sarkomery známé jako linie M..

Jiné bílkoviny

Existují další proteiny, které jsou spojeny s tlustými myofilamenty, které jsou známé jako protein C vázající myosin a myomesin, které jsou odpovědné za fixaci myosinových vláken v linii M.

Funkce

Myofibrily mají základní důsledky pro pohybovou kapacitu obratlovců.

Jelikož jsou tvořeny vláknitými a kontraktilními proteinovými komplexy svalového aparátu, jsou nezbytné k provedení odpovědí na nervové podněty, které vedou k pohybu a vytěsnění (v kosterně pruhovaných svalech).

Nesporné dynamické vlastnosti kosterního svalu, které tvoří více než 40% tělesné hmotnosti, jsou dány myofibrily, které současně obsahují 50 až 70% bílkovin v lidském těle.

Myofibrily, jako součást těchto svalů, se účastní všech svých funkcí:

- Mechanické: převést chemickou energii na mechanickou energii, aby generovala sílu, udržovala držení těla, vytvářela pohyby atd..

- Metabolické: protože sval se podílí na bazálním energetickém metabolismu a slouží jako úložiště základních látek, jako jsou aminokyseliny a sacharidy; Rovněž přispívá k produkci tepla a spotřebě energie a kyslíku používaných při fyzických činnostech nebo sportovních cvičeních.

Protože myofibrily jsou složeny převážně z proteinů, představují místo pro ukládání a uvolňování aminokyselin, které přispívají k udržování hladin glukózy v krvi během hladovění nebo hladovění..

Uvolňování aminokyselin z těchto svalových struktur je také důležité z hlediska biosyntetických potřeb jiných tkání, jako je kůže, mozek, srdce a další orgány..

Reference

  1. Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Barevný atlas fyziologie (5. vydání). New York: Thieme.
  2. Friedman, A. L. a Goldman, Y. E. (1996). Mechanická charakterizace myofibril kosterního svalstva. Biofyzikální deník, 71(5), 2774-2785.
  3. Frontera, W. R. a Ochala, J. (2014). Kosterní sval: Stručný přehled struktury a funkce. Calcif Tissue Int, Čtyři pět(2), 183-195.
  4. Goldspink, G. (1970). Proliferace myofibril během růstu svalových vláken. J. Cell Sct., 6, 593-603.
  5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harperova ilustrovaná biochemie (28. vydání). McGraw-Hill Medical.
  6. Rosen, J. N. a Baylies, M. K. (2017). Myofibrily stlačily jádra. Přírodní buněčná biologie, 19(10).
  7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D., ... Pruyne, D. (2016). Shromažďování a údržba myofibril ve pruhovaném svalu. v Příručka experimentální farmakologie (str. 37). New York, USA: Springer International Publishing Switzerland.
  8. Sanger, J. W., Wang, J., Fan, Y., White, J., & Sanger, J. M. (2010). Shromažďování a dynamika myofibril. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
  9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Příprava a vlastnosti hladkých obratlovců - svalové myofibrily a aktomyosin. European Journal of Biochemistry, 55(1), 49-60.
  10. Villee, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). Obecná zoologie (2. vyd.). London: W. B. Saunders Company.

Zatím žádné komentáře