Tubulin Alpha a Beta, funkce

4238
Philip Kelley

The tubulin je globulární dimerní protein složený ze dvou polypeptidů: alfa a beta tubulinu. Jsou uspořádány ve formě tuby, aby vznikly mikrotubuly, které společně s aktinovými mikrofilamenty a mezivlákny tvoří cytoskelet.

Mikrotubuly se nacházejí v různých základních biologických strukturách, jako jsou například bičíky spermií, rozšíření řasnatých organismů, řasinky průdušnice a vejcovody..

Kromě toho struktury, které tubulin tvoří, fungují jako transportní cesty - analogické stopám vlaku - materiálů a organel v buňce. Vytěsnění látek a struktur je možné díky motorickým proteinům spojeným s mikrotubuly, které se nazývají kinesin a dynein..

Rejstřík článků

  • 1 Obecná charakteristika
  • 2 Alfa a beta tubulin
  • 3 funkce
    • 3.1 Cytoskelet
    • 3.2 Mitóza
    • 3.3 Centrozom
  • 4 Evoluční perspektiva
  • 5 Reference

Obecná charakteristika

Tubulinové podjednotky jsou 55 000 daltonových heterodimerů a jsou stavebními kameny mikrotubulů. Tubulin se nachází ve všech eukaryotických organismech a během evoluce byl vysoce konzervovaný.

Dimer je tvořen dvěma polypeptidy zvanými alfa a beta tubulin. Ty polymerují za vzniku mikrotubulů, které se skládají ze třinácti protofilamentů uspořádaných paralelně ve tvaru duté trubice..

Jednou z nejdůležitějších charakteristik mikrotubulů je polarita struktury. Jinými slovy, dva konce mikrotubulů nejsou stejné: jeden konec se nazývá rychle rostoucí nebo „více“ konec a druhý je pomalu rostoucí nebo „méně“ konec..

Polarita je důležitá, protože určuje směr pohybu podél mikrotubulu. Dimér tubulinu je schopen polymerovat a depolarizovat v rychlých montážních cyklech. Tento jev se vyskytuje také u aktinových vláken.

Existuje třetí typ podjednotky: je to gama tubulin. Toto není část mikrotubulů a je umístěno v centrosomech; podílí se však na nukleaci a tvorbě mikrotubulů.

Alfa a beta tubulin

Alfa a beta podjednotky se silně sdružují a tvoří složitý heterodimer. Interakce komplexu je ve skutečnosti tak intenzivní, že za normálních podmínek nedojde k jeho disociaci..

Tyto proteiny jsou tvořeny 550 aminokyselinami, většinou kyselými. Ačkoli jsou alfa a beta tubuliny velmi podobné, jsou kódovány různými geny..

V alfa tubulinu lze nalézt zbytky aminokyselin s acetylovou skupinou, což jí dává různé vlastnosti v buněčných bičících..

Každá podjednotka tubulinu je spojena se dvěma molekulami: v alfa tubulinu se GTP nevratně váže a nedochází k hydrolýze sloučeniny, zatímco druhé vazebné místo v beta tubulinu reverzibilně váže GTP a hydrolyzuje jej..

Výsledkem hydrolýzy GTP je jev zvaný „dynamická nestabilita“, kde mikrotubuly procházejí cykly růstu a poklesu, v závislosti na rychlosti přidání tubulinu a rychlosti hydrolýzy GTP..

Tento jev má za následek vysokou rychlost obratu mikrotubulů, kde poločas rozpadu struktury je jen několik minut..

Funkce

Cytoskelet

Alfa a beta podjednotky tubulinu polymerují za vzniku mikrotubulů, které jsou součástí cytoskeletu.

Kromě mikrotubulů je cytoskelet tvořen dvěma dalšími strukturními prvky: aktinovými mikrofilamenty o velikosti přibližně 7 nm a mezivlákny o průměru 10 až 15 nm..

Cytoskelet je kostrou buňky, podporuje a udržuje tvar buňky. Membránové a subcelulární oddíly však nejsou statické a jsou v neustálých pohybech, aby dokázaly provádět jevy endocytózy, fagocytózy a sekrece materiálů..

Struktura cytoskeletu umožňuje buňce přizpůsobit se a plnit všechny výše uvedené funkce..

Je to ideální médium pro buněčné organely, plazmatickou membránu a další buněčné komponenty pro plnění jejich normálních funkcí, kromě účasti na dělení buněk.

Přispívají také k buněčným pohybovým jevům, jako je pohyb améby, a specializovaným strukturám pro pohyb, jako jsou řasy a bičíky. Nakonec je zodpovědný za pohyb svalů.

Mitóza

Díky dynamické nestabilitě mohou být mikrotubuly během procesů buněčného dělení zcela reorganizovány. Uspořádání mikrotubulů během rozhraní je schopné rozebrat a tubulinové podjednotky jsou volné.

Tubulin se může znovu sestavit a vést k mitotickému vřetenu, které se účastní separace chromozomů.

Existují určité léky, jako je kolchicin, taxol a vinblastin, které narušují procesy dělení buněk. Působí přímo na molekuly tubulinu a ovlivňuje jev shromažďování a disociace mikrotubulů.

Centrosome

V živočišných buňkách se mikrotubuly rozšiřují do centrosomu, struktury blízké jádru tvořené párem centriolů (každý orientovaný kolmo) a obklopený amorfní látkou, která se nazývá pericentriolární matice..

Centrioly jsou válcovitá tělesa tvořená devíti triplety mikrotubulů, v organizaci podobné řasinkám a buněčným bičíkům..

V procesu buněčného dělení vycházejí mikrotubuly z centrosomů, čímž vytvářejí mitotické vřeteno, odpovědné za správnou distribuci chromozomů do nových dceřiných buněk..

Zdá se, že centrioly nejsou nezbytné pro shromáždění mikrotubulů v buňkách, protože nejsou přítomny v rostlinných buňkách nebo v některých eukaryotických buňkách, jako jsou vajíčka určitých hlodavců.

V pericentriolární matrici dochází k iniciaci pro shromáždění mikrotubulů, kde dochází k nukleaci pomocí gama tubulinu.

Evoluční perspektiva

Tři typy tubulinu (alfa, beta a gama) jsou kódovány různými geny a jsou homologní s genem nalezeným u prokaryot, který kóduje 40 000 daltonový protein, nazývaný FtsZ. Bakteriální protein je funkčně a strukturně podobný tubulinu.

Je pravděpodobné, že protein měl funkci předků v bakteriích a byl modifikován během evolučních procesů, což vedlo k závěru, že protein má funkce, které plní u eukaryot.

Reference

  1. Cardinali, D. P. (2007). Aplikovaná neurověda: její základy. Panamerican Medical Ed..
  2. Cooper, G.M. (2000). Buňka: Molekulární přístup. 2. vydání. Sunderland (MA): Sinauer Associates.
  3. Curtis, H., & Schnek, A. (2006). Pozvánka na biologii. Panamerican Medical Ed..
  4. Frixione, E., & Meza, I. (2017). Živé stroje: Jak se buňky pohybují?. Fond hospodářské kultury.
  5. Lodish H, Berk A, Zipursky SL a kol. (2000). Molekulární buněčná biologie. 4. vydání. New York: W. H. Freeman.

Zatím žádné komentáře