The fibronektin Je to třída glykoproteinu, která patří do extracelulární matrice. Tento typ proteinu je obecně zodpovědný za připojení nebo vazbu buněčné membrány ke kolagenovým vláknům, která se nacházejí na vnější straně.
Název „fibronektin“ pochází ze slova složeného ze dvou latinských slov, z nichž první je „vlákno" což znamená vlákno nebo vlákno a druhé "Necter" což znamená připojit, propojit, vložit nebo vytvořit vazbu.
Fibronektin byl poprvé vizualizován v roce 1948 jako kontaminant fibrinogenu připravený Cohnovým studeným ethanolovým frakcionačním procesem. Byl identifikován jako jedinečný plazmový glykoprotein, který má vlastnosti studeného nerozpustného globulinu..
Tento protein má vysokou molekulovou hmotnost a je spojován s celou řadou funkcí v tkáních. Mezi ně patří adheze mezi buňkami a buňkami, organizace cytoskeletu, mimo jiné onkogenní transformace..
Fibronektin je distribuován na mnoho míst v těle prostřednictvím rozpustné formy v krevní plazmě, mozkomíšním moku, synoviální tekutině, plodové vodě, semenné tekutině, slinách a zánětlivých exsudátech..
Vědci uvedli, že plazmatické koncentrace fibronektinu stoupají, když těhotné ženy trpí preeklampsií. Toto zvýšení koncentrace fibronektinu tedy bylo začleněno odborníky k diagnostice tohoto stavu..
Rejstřík článků
Fibronektiny jsou velké glykoproteiny, které mají molekulovou hmotnost přibližně 440 kDa. Skládají se z přibližně 2300 aminokyselin, které představují 95% bílkovin, protože dalších 5% tvoří sacharidy.
Různé analýzy, které byly provedeny na genomové a transkriptomické sekvenci (messenger RNA) proteinu, ukázaly, že se skládá ze tří bloků opakovaných homologních sekvencí o délce 45, 60 a 90 aminokyselin..
Tyto tři typy sekvencí tvoří více než 90% celkové struktury fibronektinů. Homologní sekvence typu I a II jsou smyčky navzájem spojené disulfidovými můstky. Tyto smyčky obsahují vždy 45, respektive 60 aminokyselinových zbytků..
Homologní sekvence typu III odpovídají 90 aminokyselinám uspořádaným lineárně a bez vnitřních disulfidových můstků. Některé z vnitřních aminokyselin homologních sekvencí typu III však mají volné sulfhydrické skupiny (R-S-H).
Tyto tři homologní sekvence se skládají a organizují ve víceméně lineární matrici za vzniku dvou „dimerních ramen“ téměř identických proteinových podjednotek. Rozdíly mezi těmito dvěma podjednotkami vznikají z událostí po transkripční maturaci.
Fibronektiny lze obecně vidět dvěma způsoby. Otevřená forma, která je pozorována, když jsou uloženy na povrchu membrány a že jsou připraveny vázat se na nějakou jinou složku zevního povrchu buňky. Tento tvar je viditelný pouze elektronovou mikroskopií..
Druhou formu lze vidět ve fyziologických řešeních. Konce každého ramene nebo prodloužení jsou ohnuty směrem ke středu proteinu a spojeny přes karboxylové konce míst vázajících kolagen. V této formě má protein globulární vzhled.
Multi-adhezní vlastnosti fibronektinu pocházejí z přítomnosti různých domén, které mají vysoké hodnoty afinity pro různé substráty a proteiny..
„Dimerická ramena“ lze rozdělit do 7 různých funkčních domén. Ty jsou klasifikovány podle substrátu nebo domény, na kterou se každý váže. Například: Doména 1 a Doména 8 jsou domény vázající fibrinový protein.
Doména 2 má vlastnosti vázající kolagen, doména 6 je oblast adheze buněk, to znamená, že jí umožňuje ukotvit se téměř na jakékoli membráně nebo vnějším povrchu buněk. Funkce domén 3 a 5 jsou dodnes neznámé.
V doméně 9 je umístěn karboxylový konec nebo C-koncový konec proteinu. Oblasti buněčné adheze domény 6 obsahují tripeptid skládající se z aminokyselinové sekvence Arginin-Glycin-Asparagin (Arg-Gly-Asp).
Tento tripeptid sdílí několik proteinů, jako je kolagen a integriny. Jedná se o minimální strukturu požadovanou pro rozpoznání plazmatické membrány fibronektiny a integriny..
Fibronektin, pokud je ve své globulární formě, představuje rozpustnou a volnou formu v krvi. Na buněčných površích a v extracelulární matrici se však nachází v „otevřené“, tuhé a nerozpustné formě..
Některé z procesů, ve kterých vyniká účast fibronektinů, jsou vazba mezi buňkami, vazba mezi buňkami, připojení nebo adherence k plazmě nebo bazálním membránám, stabilizace krevních sraženin a hojení ran..
Buňky přilnou ke specifickému místu na fibronektinu prostřednictvím receptorového proteinu známého jako „integrin“. Tento protein prochází plazmatickou membránou do vnitřku buňky.
Extracelulární doména integrinů se váže na fibronektin, zatímco intracelulární doména integrinů se váže na aktinová vlákna. Tento typ ukotvení umožňuje přenášet napětí generované v extracelulární matrici do cytoskeletu buněk..
Fibronektiny se účastní procesu hojení ran. Ty se ve své rozpustné formě ukládají na kolagenová vlákna přiléhající k ráně, což napomáhá migraci fagocytů, fibroblastů a proliferaci buněk v otevřené ráně..
Skutečný proces hojení začíná, když fibroblasty „roztočí“ síť fibronektinu. Tato síť působí jako druh lešení nebo podpory pro ukládání nových kolagenových vláken, heparansulfátu, proteoglykanu, chondrotinu sultafo a dalších složek extracelulární matrice, které jsou nutné k opravě tkáně..
Fibronektin se také podílí na pohybu epidermálních buněk, protože prostřednictvím granulární tkáně pomáhá reorganizovat bazální membránu, která leží pod pokožkou v tkáních, což napomáhá keratinizaci..
Všechny fibronektiny mají základní funkce pro všechny buňky; účastnit se tak rozmanitých procesů, jako je migrace a diferenciace buněk, homeostáza, hojení ran, fagocytóza atd.
Zatím žádné komentáře