Typy, struktura, umístění a funkce keratinu

The keratin je to nerozpustný vláknitý protein, který je strukturální součástí buněk a integrálů mnoha organismů, zejména obratlovců. Má velmi rozmanité formy a není chemicky vzato příliš reaktivní.

Jeho strukturu poprvé popsali vědci Linus Pauling a Robert Corey v roce 1951, když analyzovali strukturu zvířecích chlupů. Tito vědci také poskytli poznatky o struktuře myosinu ve svalové tkáni.

Po kolagenu je to jeden z nejdůležitějších proteinů u zvířat a odpovídá za většinu suché hmotnosti vlasů, vlny, nehtů, drápů a kopyt, peří, rohů a podstatné části vnější vrstvy kůže.

Prvky nebo „zrohovatělé“ části zvířat mohou mít velmi odlišné tvarosloví, které do značné míry závisí na funkci, kterou vykonávají v každém konkrétním organismu.

Keratin je protein, který má vlastnosti, které mu dodávají velkou mechanickou účinnost, pokud jde o napětí a kompresi. Je produkován speciálním typem buněk zvaných „keratinocyty“, které obvykle po produkci zemřou..

Někteří autoři uvádějí, že keratiny jsou exprimovány tkáňově a specifickým způsobem. U lidí existuje více než 30 genů kódujících tyto proteiny a patří do rodiny, která se vyvinula několika koly genetické duplikace.

Rejstřík článků

• 1 Druhy keratinů a jejich struktura
  • 1,1 α-keratiny
  • 1.2 Měkké keratiny a tvrdé keratiny
  • 1,3 β-keratiny
• 2 Kde to je a jaké jsou jeho funkce?
  • 2.1 Ochrana a pokrytí
  • 2.2 V obraně a dalších funkcích
  • 2.3 Na cestách
  • 2.4 V průmyslu
• 3 Odkazy

Typy keratinu a jejich struktura

V zásadě existují dva typy keratinů: α a β. Ty se vyznačují základní strukturou, která je složena převážně z polypeptidových řetězců, které se mohou končit jako alfa helixy (α-keratiny) nebo se spojit paralelně jako β-skládané listy (β-keratiny)..

α-keratiny

Tento typ keratinu je nejvíce studován a je známo, že savci mají alespoň 30 různých variant tohoto typu keratinu. U těchto zvířat jsou α-keratiny součástí nehtů, vlasů, rohů, kopyt, ostnů a epidermis.

Stejně jako kolagen obsahují tyto proteiny ve své struktuře hojný podíl malých aminokyselin, jako je glycin a alanin, které umožňují vznik alfa helixů. Molekulární struktura a-keratinu je tvořena třemi různými oblastmi: (1) krystalické fibrily nebo šroubovice, (2) terminální domény vláken a (3) matrice..

Spirály jsou dvě a tvoří dimer, který se podobá spirálovité spirále, která je držena pohromadě díky přítomnosti vazeb nebo disulfidových můstků (S-S). Každá ze šroubovic má přibližně 3,6 aminokyselinových zbytků v každém otočení, které tvoří, a je tvořena přibližně 310 aminokyselinami..

Tyto svinuté cívky lze potom spojit a vytvořit strukturu známou jako protofilament nebo protofibril, která má schopnost sestavovat se s ostatními stejného typu..

Protofilamenta mají nešroubovicové N- a C-koncové konce, které jsou bohaté na cysteinové zbytky a které jsou připojeny k oblasti jádra nebo matrice. Tyto molekuly polymerují za vzniku intermediálních vláken, které mají průměr blízký 7 nm..

Rozlišují se dva typy intermediárních vláken složených z keratinu: kyselá intermediární vlákna (typ I) a zásaditá (typ II). Ty jsou uloženy v proteinové matrici a způsob, jakým jsou tato vlákna uspořádána, přímo ovlivňuje mechanické vlastnosti struktury, kterou tvoří..

U vláken typu I jsou šroubovice vzájemně spojeny pomocí tří „šroubovicových konektorů“ známých jako L1, L12 a L2, o nichž se předpokládá, že poskytují pružnost šroubovicové doméně. Ve vláknech typu II existují navíc dvě subdomény, které se nacházejí mezi spirálovitými doménami.

Příklad struktury s α-keratiny: vlasy

Pokud se analyzuje struktura typického vlasu, má průměr přibližně 20 mikronů a skládá se z odumřelých buněk, které obsahují zabalené makrofibrily, které jsou orientovány paralelně (vedle sebe).

Makrofibrily jsou tvořeny mikrofibrilami, které mají menší průměr a jsou navzájem spojeny prostřednictvím amorfní proteinové látky s vysokým obsahem síry..

Tyto mikrofibrily jsou skupiny menších protofibril s organizačním vzorem 9 + 2, což znamená, že devět protofibril obklopuje dva centrální protofibrily; všechny tyto struktury jsou v zásadě složeny z α-keratinu.

Měkké keratiny a tvrdé keratiny

V závislosti na obsahu síry, který mají, lze α-keratiny klasifikovat jako měkké nebo tvrdé keratiny. To souvisí se silou mechanického odporu působenou disulfidovými vazbami v proteinové struktuře..

Skupina tvrdých keratinů zahrnuje ty, které jsou součástí vlasů, rohů a nehtů, zatímco měkké keratiny představují vlákna v kůži a kuřích oříšcích..

Disulfidové vazby lze odstranit použitím redukčního činidla, takže struktury složené z keratinu nejsou zvířaty snadno stravitelné, pokud nemají střeva bohatá na merkaptany, jako je tomu u některých druhů hmyzu..

β-keratiny

Β-keratiny jsou mnohem silnější než α-keratiny a nacházejí se u plazů a ptáků jako součást drápů, šupin, peří a zobáků. U gekonů jsou z tohoto proteinu také mikroklky nacházející se na jejich nohou (houby)..

Jeho molekulární struktura se skládá z β-skládaných listů tvořených antiparalelními polypeptidovými řetězci, které jsou spojeny dohromady prostřednictvím vazeb nebo vodíkových vazeb. Tyto řetězy, jeden vedle druhého, tvoří malé tuhé a ploché povrchy, mírně složené.

Kde se nachází a jaké jsou jeho funkce?

Funkce keratinu souvisí především s typem struktury, kterou vytváří, a místem v těle zvířete, kde se nachází.

Stejně jako ostatní vláknité proteiny dodává buňkám stabilitu a strukturní tuhost, protože patří do velké rodiny proteinů známé jako rodina intermediárních vláken, což jsou proteiny cytoskeletu..

V ochraně a krytí

Horní vrstva kůže vyšších zvířat má velkou síť středních vláken tvořených keratinem. Tato vrstva se nazývá epidermis a má u lidí tloušťku mezi 30 mikrony a 1 nm..

Epiderma funguje jako ochranná bariéra proti různým typům mechanického a chemického stresu a je syntetizována speciálním typem buněk zvaných „keratinocyty“.

Kromě epidermis existuje ještě větší vnější vrstva, která se neustále vylučuje a je známá jako stratum corneum, která vykonává podobné funkce..

Trny a ostny používají také různá zvířata k vlastní ochraně před predátory a jinými agresory..

„Pancíř“ luskounů, malých hmyzožravých savců, kteří obývají Asii a Afriku, je také složen z „šupin“ keratinu, který je chrání..

V obraně a dalších funkcích

Rohy jsou pozorovány u zvířat čeledi Bovidae, tj. U krav, ovcí a koz. Jsou to velmi silné a odolné struktury a zvířata, která je mají, je používají jako orgány obrany a námluvy..

Rohy jsou tvořeny kostnatým středem složeným z „houbovité“ kosti, která je pokryta kůží vyčnívající ze zadní oblasti lebky..

Drápy a nehty kromě svých funkcí při krmení a zadržování slouží zvířatům také jako „zbraně“ obrany proti útočníkům a predátorům..

Zobáky ptáků slouží několika účelům, mezi něž patří mimo jiné jídlo, obrana, námluvy, výměna tepla a péče. V přírodě se u ptáků vyskytuje více druhů zobáků, zejména pokud jde o tvar, barvu, velikost a sílu souvisejících čelistí..

Zobáky jsou složeny, stejně jako rohy, z kostního středu vyčnívajícího z lebky a pokrytého silnými vrstvami β-keratinu..

Zuby zvířat bez čelisti („předků“ obratlovců) jsou složeny z keratinu a mají stejně jako zuby „vyšších“ obratlovců více funkcí při krmení a obraně..

Na cestách

Kopyta mnoha přežvýkavců a kopytníků (koně, osli, losi atd.) Jsou vyrobena z keratinu, jsou velmi odolná a jsou navržena tak, aby chránila nohy a pomáhala při pohybu.

Peří, které ptáci také používají k pohybu, se skládá z β-keratinu. Tyto struktury mají také funkce maskování, námluvy, tepelné izolace a hydroizolace..

V průmyslu

Antropocentricky řečeno, textilní průmysl je jedním z hlavních vykořisťovatelů zrohovatělých struktur. Vlna a srst mnoha zvířat jsou důležité na průmyslové úrovni, protože s nimi se vyrábí různé oděvy, které jsou užitečné pro muže z různých úhlů pohledu.

Reference

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Barevný atlas biochemie (2. vyd.). New York, USA: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochemie (3. vyd.). San Francisco, Kalifornie: Pearson.
3. Nelson, D. L. a Cox, M. M. (2009). Lehningerovy principy biochemie. Edice Omega (5. vydání).
4. Pauling, L. a Corey, R. (1951). Struktura vlasů, svalů a souvisejících proteinů. Chemie, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B. a James, W. (1994). Keratin a keratinizace. Journal of the American Academy of Dermatology, 30(1), 85-102.
6. Rouse, J. G. a Dyke, M. E. Van. (2010). Přehled biomateriálů na bázi keratinu pro biomedicínské aplikace. Materiály, 3, 999-1014.
7. Smith, F. J. D. (2003). Molekulární genetika poruch keratinu. Am J Clin Dermatol, 4(5), 347-364.
8. Voet, D. a Voet, J. (2006). Biochemie (3. vyd.). Panamerican Medical Editorial.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, M. A. (2016). Keratin: Struktura, mechanické vlastnosti, výskyt v biologických organismech a snahy o bioinspiraci. Pokrok v materiálových vědách.